Časť aminokyselín podlieha rozkladu a mení sa na konečné produkty: C02, H20 a NH3.

Rozklad začína reakciami bežnými pre väčšinu aminokyselín. Tie obsahujú:

a) dekarboxylácia - odštiepenie z aminokyselín karboxylovej skupiny vo forme oxid uhličitý:

Táto premena aminokyselín zvyčajne prebieha veľmi nízkou rýchlosťou a tvorí sa málo amínov. Ale niektoré amíny, ktoré sú vo veľmi nízkych koncentráciách, majú vysokú biologickú aktivitu a ovplyvňujú rôzne funkcie tela. Príkladom takého amínu je histamín, ktorý sa tvorí z aminokyseliny histidín.

b) deaminácia - odštiepenie aminoskupiny vo forme NH 3 . U ľudí prebieha deaminácia aminokyselín oxidačnou cestou:

Deaminácia aminokyselín tiež prebieha nízkou rýchlosťou. A len jedna aminokyselina – glutamín – je deaminovaná vysokou rýchlosťou v dôsledku prítomnosti aktívneho enzýmu v tele, ktorý spôsobuje deamináciu iba tejto aminokyseliny.

c) transaminácia (transaminácia) – reakcia medzi aminokyselinami a a-ketokyselinami. Počas tejto reakcie si jej účastníci vymenia funkčné skupiny, v dôsledku čoho sa aminokyselina premení na α-ketokyselinu a z ketokyseliny sa stane aminokyselina:

Všetky aminokyseliny podliehajú transaminácii. Na tejto reakcii sa podieľa koenzým – fosfopyridoxal, na tvorbu ktorého je potrebný vitamín B 6 – pyridoxín.

Transaminácia je hlavnou transformáciou aminokyselín v tele, pretože jej rýchlosť je oveľa vyššia ako rýchlosť dekarboxylačných a deaminačných reakcií.

Transaminácia má dve hlavné funkcie:

a) v dôsledku transaminácie môžu byť niektoré aminokyseliny premenené na iné. V tomto prípade sa celkový počet aminokyselín nemení, ale mení sa pomer medzi nimi. S jedlom sa do tela dostávajú cudzie bielkoviny, v ktorých sú aminokyseliny v inom pomere v porovnaní s bielkovinami tela. Transamináciou sa upravuje aminokyselinové zloženie tela.

b) je neoddeliteľnou súčasťou nepriama (nepriama) deaminácia aminokyselín – proces, od ktorého sa začína rozklad väčšiny aminokyselín. V prvej fáze tohto procesu vstupujú aminokyseliny do transaminačnej reakcie s kyselinou a-ketoglutarovou (a-ketokyselinou). V tomto prípade sa aminokyseliny premenia na a-ketokyseliny a kyselina a-ketoglutarová na kyselinu glutámovú (aminokyselinu). V druhom stupni sa výsledná kyselina glutámová podrobí deaminácii, odštiepi sa z nej NH3 a opäť sa vytvorí kyselina a-ketoglutarová.

Konečná rovnica pre nepriamu deamináciu sa zhoduje s rovnicou pre priamu deamináciu. Pri nepriamej deaminácii je však rýchlosť oveľa vyššia ako pri priamej, čo je spôsobené vysokou aktivitou enzýmov, ktoré katalyzujú oba stupne tohto procesu.

Z toho vyplýva, že reakciou, ktorá začína rozklad aminokyselín, je transaminácia.

Výsledné a-ketokyseliny potom podliehajú hlbokému rozkladu a menia sa na konečné produkty CO 2 a H 2 0. Každá z 20 ketokyselín (je ich toľko, koľko druhov vzniká) má svoje špecifické degradačné dráhy . Pri rozklade niektorých aminokyselín však vzniká ako medziprodukt kyselina pyrohroznová, z ktorej možno syntetizovať glukózu. Preto aminokyseliny, z ktorých takéto ketokyseliny vznikajú, sa nazývajú glukogénne. Iné ketokyseliny netvoria pyruvát pri svojom rozklade. Ich medziproduktom je acetylkoenzým A, z ktorého nie je možné získať glukózu, ale ketolátky je možné syntetizovať. Aminokyseliny zodpovedajúce takýmto ketokyselinám sa nazývajú ketogénne.

Druhým produktom nepriamej deaminácie aminokyselín je amoniak. Amoniak je pre telo vysoko toxický. Preto má telo molekulárne mechanizmy na jeho neutralizáciu.

Otázka 49. Neutralizácia amoniaku. syntéza kyseliny glutámovej (reduktívna aminácia) - interakcia α-ketoglutarátu s amoniakom. Reakcia je v podstate opakom oxidačnej deaminačnej reakcie, ale ako koenzým sa používa NADPH. Vyskytuje sa takmer vo všetkých tkanivách okrem svalov, ale má malý význam, pretože. pre glutamátdehydrogenázu je výhodným substrátom kyselina glutámová a reakčná rovnováha je posunutá smerom k α-ketoglutarátu,

Reakcia syntézy kyseliny glutámovej

syntéza glutamínu - interakcia glutamátu s amoniakom. Je to hlavný spôsob odstraňovania amoniaku, ktorý sa najaktívnejšie vyskytuje v nervových a svalových tkanivách, v obličkách, sietnici a pečeni. Reakcia prebieha v mitochondriách.

Reakcia syntézy glutamínu

Vzdelávanie Vysoké číslo glutamín poskytuje vysoké koncentrácie v krvi (0,5-0,7 mmol / l).

Keďže glutamín preniká cez bunkové membrány uľahčenou difúziou, ľahko sa dostáva nielen do hepatocytov, ale aj do iných buniek, kde je potreba aminoskupín. Dusík prenášaný glutamínom využívajú bunky na syntézu purínových a pyrimidínových kruhov, guanozínmonofosfátu (GMP), asparagínu, glukozamino-6-fosfátu (prekurzor všetkých ostatných aminocukrov).

syntéza asparagínu - interakcia aspartátu s amoniakom. Je to sekundárny spôsob odstraňovania amoniaku, je energeticky nevýhodný, pretože. súčasne sa vyčerpajú 2 makroergické väzby,

Reakcia syntézy asparagínu

syntéza karbamoylfosfátu v pečeňových mitochondriách - reakcia je prvá v procese syntézy močovina, prostriedky na odstránenie amoniaku z tela.

Otázka: 49 Neutralizácia amoniaku.

Vysoká intenzita procesov deaminácie aminokyselín v tkanivách a veľmi nízka hladina amoniaku v krvi naznačuje, že bunky aktívne viažu amoniak za vzniku netoxických zlúčenín, ktoré sa z tela vylučujú močom. Tieto reakcie možno považovať za reakcie neutralizácie amoniaku. IN rôzne tkaniny a orgánov sa našlo niekoľko typov takýchto reakcií.

Hlavná väzbová reakcia amoniaku prebiehajúca vo všetkých tkanivách tela je

syntéza glutamínu pôsobením glutamínsyntetázy:

Glutamínsyntetáza je lokalizovaná v mitochondriách buniek, na fungovanie enzýmu je potrebný kofaktor – ióny Mg 2+. Glutamínsyntetáza je jedným z hlavných regulačných enzýmov metabolizmu aminokyselín a je alostericky inhibovaná AMP, glukóza-6-fosfátom, ako aj Gly, Ala a His.

Glutamín sa ľahko transportuje cez bunkové membrány uľahčenou difúziou (pre glutamát je možný len aktívny transport) a do krvi sa dostáva z tkanív. Hlavnými zásobovačmi tkanív: a glutamínom sú svaly, mozog a pečeň. S krvným obehom sa glutamín transportuje do čriev a obličiek.

v črevných bunkách pôsobením enzýmu glutaminázy dochádza k hydrolytickému uvoľňovaniu amidového dusíka vo forme amoniaku:

Glutamát vznikajúci pri reakcii podlieha transaminácii pyruvátom. oc-aminoskupina kyseliny glutámovej sa prenesie na alanín (obr. 9-10). Veľké množstvo alanínu prechádza z čreva do krvného obehu portálnej žily a je absorbované pečeňou. Asi 5% vytvoreného amoniaku sa odstráni stolicou, malá časť sa dostane do pečene cez portálnu žilu, zvyšných ~90% sa vylúči obličkami.

Ryža. 9-10. Metabolizmus glutamínového dusíka v čreve.

v obličkách tiež hydrolýza glutamínu nastáva pôsobením glutaminázy s tvorbou amoniaku. Tento proces je jedným z mechanizmov regulácie acidobázickej rovnováhy v organizme a zachovania najdôležitejších katiónov pre udržanie osmotického tlaku. Pri acidóze je výrazne indukovaná obličková glutamináza, vzniknutý amoniak neutralizuje kyslé metabolické produkty a vylučuje sa močom vo forme amónnych solí (obr. 9-11). Táto reakcia chráni telo pred nadmernou stratou iónov Na + a K +, ktoré môžu byť tiež použité na odstránenie aniónov a stratu. Pri alkalóze sa množstvo glutaminázy v obličkách znižuje.

Asi 0,5 g amónnych solí denne sa tvorí a vylučuje obličkami.

Vysoký stupeň glutamín v krvi a jednoduchosť jeho vstupu do buniek určujú využitie glutamínu v mnohých anabolických procesoch. Glutamín je hlavným donorom dusíka v tele. Amidový dusík glutamínu sa používa na syntézu purínu a pyrimidínu

Ryža. 9-11. Metabolizmus amidového dusíka glutamínu v obličkách.

nukleotidy, asparagín, aminocukry a iné zlúčeniny (obr. 9-12).

Ryža. 9-12. Spôsoby využitia glutamínu v tele.

Do úvahy prichádza ďalšia reakcia na neutralizáciu amoniaku v tkanivách syntéza asparagínu pôsobením asparagínsyntetázy.

Existujú 2 izoformy tohto enzýmu – závislá od glutamínu a závislá od amoniaku, ktoré využívajú rôzne donory amidových skupín. Prvý funguje v živočíšnych bunkách, druhý prevláda v bakteriálnych bunkách, ale je prítomný aj u zvierat. Tento spôsob detoxikácie amoniaku v ľudských bunkách sa však používa zriedkavo a navyše si vyžaduje väčšie energetické náklady (energia dvoch makroergických väzieb) ako syntéza glutamínu.

Najvýznamnejšie množstvá amoniaku sa neutralizujú v pečeni syntéza močoviny. V prvej reakcii procesu sa amoniak viaže s oxidom uhličitým za vzniku karbamoylfosfátu, pričom spotrebuje 2 molekuly ATP. Reakcia prebieha v mitochondriách hepatocytov pôsobením enzýmu karbamoylfosfátsyntetázy I. Karbamoylfosfátsyntetáza II je lokalizovaná v cytosóle buniek všetkých tkanív a podieľa sa na syntéze gshrimidínových nukleotidov (pozri časť 10). Karbamoylfosfát je potom zahrnutý do ornitínového cyklu a používa sa na syntézu močoviny.

V mozgu a niektorých ďalších orgánoch môže byť redukčná aminácia α -ketoglutarát pôsobením glutamátdehydrogenázy, ktorá katalyzuje reverzibilnú reakciu. Táto cesta detoxikácie amoniaku v tkanivách je však málo využívaná, keďže glutamátdehydrogenáza katalyzuje hlavne reakciu deaminácie glutamátu. Aj keď vzhľadom na následnú tvorbu glutamínu je reakcia pre bunky prospešná, pretože podporuje väzbu 2 molekúl NH 3 naraz.

Zo svalov a čriev sa prebytočný amoniak vylučuje hlavne vo forme alanínu. Tento mechanizmus je nevyhnutný, keďže aktivita glutamátdehydrogenázy vo svaloch je nízka a nepriama deaminácia aminokyselín je neúčinná. Preto vo svaloch existuje ďalší spôsob, ako odstrániť dusík. Tvorba alanínu v týchto orgánoch môže byť znázornená nasledujúcou schémou (pozri diagram nižšie).

Aminoskupiny rôznych aminokyselín sa prenášajú na pyruvát prostredníctvom transaminačných reakcií, ktorých hlavným zdrojom je proces oxidácie glukózy.

Svaly vylučujú najmä veľa alanínu kvôli ich veľkej hmote, aktívnej spotrebe

Schéma

glukózy pri fyzickej práci, a tiež preto, že časť energie prijímajú rozkladom aminokyselín. Výsledný alanín vstupuje do pečene, kde podlieha nepriamej deaminácii. Uvoľnený amoniak je neutralizovaný a pyruvát je zahrnutý do glukoneogenézy. Glukóza z pečene sa dostáva do tkanív a tam sa v procese glykolýzy opäť oxiduje na pyruvát (obr. 9-13).

Tvorba alanínu vo svaloch, jeho prenos do pečene a prenos glukózy syntetizovanej v pečeni späť do svalov sú glukózo-alanínový cyklus, ktorých práca je spojená s prácou glukózo-laktátového cyklu (pozri časť 7).

Súbor základných procesov metabolizmu amoniaku v organizme je znázornený na obr. 9-14. Dominantnými enzýmami v metabolizme amoniaku sú glutamátdehydrogenáza a glutamínsyntetáza.

Otázka 50. Biologická úloha vitamínov. Hlavné príčiny hypovitaminózy.Biologická úloha – sú súčasťou koenzýmov a prostetických skupín enzýmov, a preto ich telo využíva ako Stavebný Materiál pri syntéze zodpovedajúcich nebielkovinových častí enzýmov hypovitaminóza je špecifické ochorenie, ktoré sa v porovnaní s beriberi vyskytuje v ľahšej forme spôsobené nedostatočným obsahom jednotlivých vitamínov v organizme Príčiny: Exogénne (s výživou súvisiace) nesprávne varenie, varenie s malým množstvom vitamínov, monotónne jedlo. Endogénne (spojené so stavom tela) ochorenie tráviaceho traktu a pečene, inhibícia črevnej mikroflóry, zvýšená potreba vitamínov (napríklad: tehotenstvo)

50. Biologická úloha vitamínov, hlavné príčiny hypovitaminózy.

Biologická úloha vitamínov.

Vitamíny sú organické zlúčeniny s nízkou molekulovou hmotnosťou. Do tela sa dostávajú hlavne s jedlom, pretože telo ich syntetizuje vo veľmi obmedzenom množstve.

Druhy vitamínov:

Vitamíny rozpustné vo vode (vitamíny skupiny B: B 1, B 2, B 6, B 12, BC; C; PP; P; H). Tieto vitamíny sa podieľajú na tvorbe rôznych koenzýmov.

· Vitamíny rozpustné v tukoch (A 1, D 2, D 3, K a E) sa podieľajú na určovaní a udržiavaní funkčnosti subcelulárnych štruktúr a bunkových membrán.

Pri výraznom nedostatku vitamínov nemôžu všetky procesy v tele prebiehať normálne, čo spôsobuje poruchy v činnosti orgánov a ich systémov.

Vitamín A (retinol) je potrebný na udržanie krásnej pokožky, vlasov a všetkých slizníc, normálneho fungovania zrakového systému. Bez nej nie je možné harmonické formovanie tela počas dospievania.

· Vitamín B 1 (tiamín) koordinuje metabolizmus sacharidov, dodáva telu energiu, podporuje činnosť nervovej, tráviacej a dýchacej sústavy.

Vitamín B 2 (riboflavín) je zodpovedný za schopnosť regenerácie buniek, preto sa pri jeho nedostatku ťažko hoja aj drobné kožné trhlinky. Jeho funkcia je nenahraditeľná pri procesoch oxidácie a syntézy v organizme, ako aj pri udržiavaní funkčnosti autonómneho nervového systému.

Vitamín B 6 (pyridoxín) – účastník metabolizmu bielkovín a tukov, stimulujúci využitie prírodných antioxidantov vo forme nenasýtených mastných kyselín organizmom. Určitý podiel tohto vitamínu tvorí črevná mikroflóra.

· Vitamín B 12 (kyanokobalamín) sa významne podieľa na procesoch hematopoézy a metabolizmu bielkovín. Vďaka tomuto vitamínu sa karotén vstrebáva do tela a mení sa na vitamín A. Tvorí sa v hrubom čreve.

· Vitamíny skupiny D sa podieľajú na metabolizme vápnika a fosforu, podporujú zdravie žliaz s vnútornou sekréciou. S nedostatkom - dochádza k narušeniu tvorby zubov a kostí, sú postihnuté svaly, zhoršuje sa práca tráviaceho traktu, CCC a NS.

· Vitamín C je dôležitou zložkou redoxných procesov, ktoré zabraňujú vzniku nádorov. Bez nej nie sú procesy hematopoézy a vstrebávania železa ukončené. Je potrebný na podporu imunitného systému.

Vitamín E (tokoferolacetát) – prírodný antioxidant podporujúci reprodukčné funkcie.

· Vitamín PP je jedným z hlavných regulátorov metabolizmu, pri nedostatku ktorého väčšina tkanív a orgánov podlieha patologickým zmenám.

Príčiny hypovitamínov.

Nedostatok vitamínu v strave, nevyvážená strava

Zničenie živín v potravinách, ktoré ich obsahujú, v dôsledku nevhodných podmienok skladovania alebo v dôsledku teploty alebo iného kulinárskeho spracovania

Pôsobenie antagonistických látok, ktoré sú obsiahnuté v určitých produktoch, vedie k deštrukcii vitamínov, narušeniu ich absorpcie (najmä vaječný proteín sťažuje absorpciu biotínu).

Hypovitaminóza môže byť spôsobená aj endogénnymi (vnútornými príčinami):

Geneticky podmienené defekty enzýmových systémov, transportných funkcií, ktoré zabezpečujú vstrebávanie a distribúciu vitamínov.

Niektoré lieky môžu tiež spôsobiť hypovitaminózu.

Zvýšenie potreby vitamínov u človeka (tehotenstvo a kŕmenie, obdobia zvýšeného fyzického a duševného stresu, intenzívny rast v dospievaní a detstve).

51. B1, B2, B6, PP. Vitamín B1 (tiamín). Používa sa na syntézu koenzýmu tiamíndifosfátu, ktorý je nevyhnutný pre aeróbne štiepenie uhlíkov. Denná potreba 2-3 mg.Vitamín B2.(Riboflavín). Používa sa na syntézu koenzýmov tkanivového dýchania - FAD a FMN, podieľajúcich sa na prenose atómov vodíka v dýchacom reťazci mitochondrií. FAD (flavínadeníndinukleotid) je koenzým pozostávajúci z dvoch nukleotidov spojených dohromady zvyškami kyseliny fosforečnej. Jeden z nukleotidov obsahuje vitamín B2. Spolu s flavínovými enzýmami sa podieľa na prenose atómov vodíka v dýchacom reťazci mitochondrií. FMN (flavín mononukleotid) je koenzým, ktorý má štruktúru nukleotidu a obsahuje vitamín B2. Spolu s flavínovými enzýmami sa podieľa na prenose atómov vodíka v dýchacom reťazci mitochondrií. Vitamín B6. (Pyridoxín). Používa sa na syntézu koenzýmu fosfopyridoxalu, ktorý sa podieľa na transaminácii aminokyselín. Denná potreba je 2-3 mg. Vitamín RR. (nikotínamid). Používa sa na syntézu koenzýmov NAD (nikotínamid adenín dinukleotid): nevyhnutných na prenos atómov vodíka v dýchacom reťazci mitochondrií a NADP zapojených do pentózového cyklu. Denná potreba je 15-25 mg.

Vitamíny C a R.

Vitamín C (kyselina askorbová).

biologická úloha. Podieľa sa na redoxných reakciách. Úloha vitamínu C je obzvlášť veľká pri hydroxylácii aminokyselín prolínu a lyzínu na hydroxyprolín a oxylyzín pri syntéze kolagénového proteínu, ako aj pri syntéze hormónu nadobličiek.

skorbut.

potravinové zdroje - Citrusové plody, červená paprika, ríbezle, jarabina brusnica, kyslá kapusta, ihličie.

denná požiadavka - 50-100 mg.

Vitamín R.

Vitamín permeability (rutín)

Biologická úloha . Spolu s vitamínom C sa podieľa na redoxných reakciách, znižuje priepustnosť cievnych stien, má antioxidačné vlastnosti.

Manifestácia beriberi alebo hypovitaminóza-krvácanie

Potravinové zdroje - citrusové plody, pohánka, červená paprika, arónia, čierna ríbezľa

denná požiadavka - Nie je nainštalované.

Vitamíny B12 a B6.

Vitamín B12 (kyanokobalamín).

Biologická úloha – slúži na syntézu koenzýmov podieľajúcich sa na prenose metylovej skupiny (-CH3), s jej následným zaradením do syntetizovaných látok.

Prejav avitaminózy alebo hypovitaminózy - Anémia

potravinové zdroje - Pečeň, obličky, mäso, vajcia, syr. Je syntetizovaný črevnou mikroflórou za predpokladu, že je kobalt dodávaný s jedlom.

denná požiadavka - 2-3 mcg.

Vitamín B6.

Pyridoxín

Biologická úloha sa využíva na syntézu koenzýmu fosfopyridoxalu, ktorý sa podieľa na transaminácii aminokyselín.

Prejav avitaminózy alebo hypovitaminózy - Dermatid

potravinové zdroje - pečeň, obličky, mäso, vaječný žĺtok. Syntetizovaný črevnou mikroflórou.

denná požiadavka - 2-3 mg .

vitamíny rozpustné v tukoch.

Vitamín A (retinol)

Biologická úloha – podieľa sa na vnímaní svetla sietnicou. Ovplyvňuje bariérovú funkciu kože, slizníc a priepustnosť bunkových membrán.

Prejav beri-beri alebo hypovitaminóza - xeroftalmia (suchosť rohovky oka), keratomalácia (deštrukcia rohovky), súmrak alebo „nočná slepota“

Diétne zdroje - olej z pečene z morských rýb, hovädzie mäso a bravčová pečeň, vaječný žĺtok, mrkva.

Denná potreba je 2-3 mg.

Vitamín D (kalciferol)

Biologická úloha - podieľa sa na absorpcii Ca iónov v čreve, ich transporte krvou a na ich začlenení do kostného tkaniva a na procese osifikácie

Prejavom beriberi alebo hypovitaminózy je rachitída.

Diétne zdroje: Olej z pečene morských rýb, maslo, rastlinné oleje, vajcia, mlieko.

Denná potreba je 13-25 mikrogramov pre deti a tehotné ženy, 7-12 mikrogramov pre dospelých.

Vitamín E. (tokoferol).

Biologická úloha – je hlavným antioxidantom organizmu, chráni polynenasýtené mastné kyseliny pred oxidáciou. mastné kyseliny zahrnuté v biologických membránach.

Prejav beri-beri alebo hypovitaminóza: U pokusných zvierat - neplodnosť, svalová dystrofia.

Potravinové zdroje - obilniny, rastlinné oleje, mäsové maslo.

Denná potreba je 5-10 mg.

Vitamín K (filluchinón).

Biologická úloha - podieľa sa na syntéze niektorých faktorov zrážania krvi (vrátane protrombínu)

Prejav beri-beri alebo hypovitaminóza - zvýšené krvácanie

Potravinové zdroje- Pečeň, špenát, mrkva, kapusta. Syntetizovaný črevnou mikroflórou

Denná potreba je 100 mcg.

55. Všeobecné mechanizmy účinku hormónov.
Hormóny - organickej hmoty, sú produkované v žľazách s vnútornou sekréciou, vstupujú do krvi do rôznych orgánov a majú regulačný vplyv na metabolizmus a fyziologické funkcie v nich. Hormóny sa syntetizujú v zanedbateľných koncentráciách.
V bunkách hormónov, v ktorých sa realizuje pôsobenie hormónov (cieľové orgány), existujú špeciálne proteíny nazývané hormonálne receptory. Tieto proteíny majú schopnosť špecificky sa viazať len na určité hormóny, a preto cieľové orgány selektívne extrahujú z prúdiacej krvi len tie hormóny, ktoré sú pre tento orgán nevyhnutné. Tento mechanizmus umožňuje hormónom pôsobiť prísne selektívne na určité orgány. Receptorové proteíny sú buď vo vnútri buniek, alebo sú zabudované v bunkovej membráne.
Pre niektoré hormóny (napríklad pre adrenalín a glukagón) sú takýmito receptormi membránovo viazaný (v bunkovej membráne) enzým adenylátcykláza. Pripojenie hormónu k tomuto enzýmu vedie k zvýšeniu jeho katalytickej aktivity. Pôsobením aktivovanej adenylátcyklázy vo vnútri buniek sa prítomný ATP premení na cyklickú formu AMP (cAMP). Výsledný cAMP sa priamo podieľa na regulácii bunkového metabolizmu.
Bunky cieľových orgánov obsahujú enzýmy, ktoré ničia hormóny, ktoré do nich vstupujú, ako aj cAMP, ktorý včas obmedzuje pôsobenie hormónov a zabraňuje ich hromadeniu.
Citlivosť receptorov a aktivita enzýmov, ktoré štiepia hormóny, sa môžu meniť s poruchami metabolizmu, zmenami fyzikálno-chemických parametrov organizmu (teplota, kyslosť, osmotický tlak) a koncentráciou najdôležitejších substrátov, ktoré vznikajú pri chorobách, ako aj ako pri svalovej práci. Dôsledkom toho je zosilnenie alebo oslabenie účinku hormónov na príslušné orgány.
Intracelulárne mechanizmy účinku hormónov sú rôznorodé. Napriek tomu je možné rozlíšiť tri hlavné mechanizmy vlastné väčšine hormónov:
1. Ovplyvnite rýchlosť syntézy enzýmov, zrýchlite ju alebo spomalte. V dôsledku takejto expozície sa koncentrácia určitých enzýmov v cieľových orgánoch zvyšuje alebo znižuje (zmeny v rýchlosti enzymatických reakcií).
2. Ovplyvňujú aktivitu enzýmov v orgánoch: v niektorých prípadoch sú aktivátormi enzýmov a zvyšujú rýchlosť enzymatických reakcií, v iných majú inhibičnú vlastnosť a znižujú rýchlosť enzymatického procesu.

3. Ovplyvňujú priepustnosť bunkových membrán vo vzťahu k niektorým chemickým zlúčeninám. Tým sa do buniek dostáva viac či menej substrátov pre enzymatické reakcie, čo ovplyvňuje rýchlosť chemických procesov.

Podľa chemickej štruktúry sa delia na:

1. Proteínové hormóny (proteíny a polypeptidy): hormóny hypotalamu, hormóny hypofýzy, kalcitonín štítnej žľazy, hormón prištítnych teliesok, hormóny pankreasu;

2. Hormóny - deriváty aminokyseliny tyrozín: hormóny štítnej žľazy obsahujúce jód, hormóny drene nadobličiek;

3. Steroidné hormóny: hormóny kôry nadobličiek, hormóny pohlavných žliaz.
Syntéza a uvoľňovanie hormónov do krvi je pod kontrolou NS. Keď je telo vystavené akýmkoľvek vonkajším faktorom alebo keď nastanú zmeny v krvi a v rôznych orgánoch, príslušné informácie sa prenášajú cez aferentné (zmyslové) nervy do centrálneho nervového systému. V reakcii na prijaté informácie sa v hypotalame produkujú biologicky aktívne látky (hormóny hypotalamu), ktoré potom vstupujú do hypofýzy a stimulujú alebo inhibujú sekréciu takzvaných tropických hormónov (hormónov predného laloku). Tropické hormóny sa vylučujú z hypofýzy do krvi, prenášajú sa do žliaz s vnútornou sekréciou a spôsobujú v nich syntézu a sekréciu zodpovedajúcich hormónov, ktoré následne pôsobia na cieľové orgány. Telo má teda jedinú neuro-humorálnu reguláciu.
Všetky endokrinné žľazy sa navzájom ovplyvňujú. Zavedenie hormónov do tela ovplyvňuje nielen funkciu žľazy, ktorá produkuje vstreknutý hormón, ale môže mať negatívny vplyv aj na stav celej nervovej regulácie ako celku.

56. Hormóny hypotalamu a hypofýzy.

Hypotalamus.

Liberíny (uvoľňujúce faktory) - Chemická podstata hormónu - proteín

Stimuluje uvoľňovanie hormónov z prednej hypofýzy do krvi.

Statíny (inhibičné faktory) - Chemická podstata hormónu - proteín

Inhibujú sekréciu hormónov z prednej hypofýzy do krvi.

Redoxné procesy prebiehajúce za účasti aminokyselín.

Tieto procesy prebiehajú v rastlinách a živočíchoch. Existujú zlúčeniny, ktoré môžu vodík buď uvoľňovať, alebo ho absorbovať (naviazať). Pri biologickej oxidácii sa odštiepia dva atómy vodíka a pri biologickej redukcii sa pridajú dva atómy vodíka. Zvážte to na príklade cysteínu a cystínu.

HS NH2OH -2H S NH2OH

HS NH2OH + 2H S NH2OH

CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O

cysteín cystín

redukovaná forma oxidovaná forma

Dve molekuly cystínu, ktoré strácajú dva atómy vodíka, tvoria oxidovanú formu - cysteín. Tento proces je reverzibilný, keď sú dva atómy vodíka pripojené k cystínu, vzniká cysteín - redukovaná forma. Redoxný proces prebieha podobne na príklade tripeptidu - glutatiónu, ktorý sa skladá z troch aminokyselín: glutámovej, glycínu a cysteínu.

O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O

CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2

CH2NH +2H CH2NH NH CH2

CH - NH 2 CH 2 glycín CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 molekuly)

tripeptid redukovaná forma hexapeptid - oxidovaná forma

Pri oxidácii sa odštiepia 2 atómy vodíka a spoja sa dve molekuly glutatiónu a tripeptid sa zmení na hexapeptid, čiže sa oxiduje.

Všetky chemické reakcie možno rozdeliť na dva typy. Prvý z nich zahŕňa reakcie, ktoré sa vyskytujú bez zmeny oxidačného stavu atómov, ktoré tvoria reaktanty, napríklad: = = Ako vidíte ...

Druhy chemických reakcií, ich využitie v priemysle

Význam kovov pre národné hospodárstvo je ťažké preceňovať a aj výroba kovov z rúd je založená na redoxných reakciách. Rudy zvyčajne pozostávajú zo zlúčenín kyslíka alebo síry...

Kinetika fotochemických reakcií

Molekuly reagujúcej látky pôsobením svetla zvyčajne prechádzajú do elektronicky excitovaného stavu ...

Kinetika chemických reakcií

Redoxné procesy patria medzi najbežnejšie chemické reakcie a majú veľký význam v teórii i praxi. Oxidácia-redukcia je jedným z najdôležitejších procesov v prírode. dych...

Vibračné chemické reakcie

Existuje mnoho kritérií na klasifikáciu chemických reakcií. Jedným z najdôležitejších je znak zmeny oxidačných stavov prvkov. V závislosti od toho, či sa oxidačné stavy prvkov menia alebo zostávajú ...

soľný svet

Keďže soli pozostávajú z kovových iónov a kyslého zvyšku, ich redoxné reakcie možno podmienečne rozdeliť do dvoch skupín: reakcie spôsobené kovovým iónom a reakcie spôsobené kyslým zvyškom...

redoxná reakcia

Redoxné reakcie, chemické reakcie sprevádzané zmenou oxidačných čísel atómov. Spočiatku (od zavedenia kyslíkovej teórie spaľovania do chémie A. Lavoisierom, koniec 18. storočia ...

Zážitok 1. Ak sa horiacou zápalkou dotknete hromady oranžovo-červených kryštálov dichrómanu amónneho (NH4)2Cr2O7, stane sa niečo pozoruhodné: „vybuchne“ malá „sopka“...

Redoxné reakcie

Skúsenosti 1. Keď sa roztok manganistanu draselného okyslený kyselinou sírovou pridá do glukózy ...

Redoxné reakcie

Všetky procesy vo voľnej prírode sú sprevádzané transformáciou energie a jej prechodmi z jednej formy do druhej. Počas jedného dňa spotrebuje dospelý človek približne 10 miliónov J energie...

Stanovenie obsahu dusíka v oceli

Tento odsek popisuje procesy, ktoré sa vyskytujú v pneumatickej jednotke počas procesu merania. Prietok merania. Potom...

Základy chémie

1. Účel práce: Získanie zručností pri zostavovaní rovníc redoxných reakcií, výpočte ekvivalentných hmotností oxidačného činidla a redukčného činidla, určovaní smeru redoxných reakcií. 2...

Výpočet hlavných ukazovateľov extrakcie v systéme kvapalina-kvapalina

Separácia látok v procese extrakcie je založená na rozdiele v distribúcii medzi dvoma nemiešateľnými kvapalinami. V najjednoduchšom prípade...

Chemické vlastnosti cínu a jeho zlúčenín

Meradlom redoxnej schopnosti látok je ich redoxný (elektródový) potenciál (p0) ...

Chémia Karen

K radikálnym preskupeniam karánových monoterpenoidov dochádza spravidla počas fotochemických reakcií. Fotochemické premeny takýchto zlúčenín sú dostatočne podrobne opísané v prehľade 12...

Aminokyseliny sú heterofunkčné zlúčeniny, ktoré nevyhnutne obsahujú dve funkčné skupiny: aminoskupinu - NH 2 a karboxylovú skupinu -COOH spojenú s uhľovodíkovým radikálom Všeobecný vzorec najjednoduchších aminokyselín možno zapísať takto:

Pretože aminokyseliny obsahujú dve rôzne funkčné skupiny, ktoré sa navzájom ovplyvňujú, charakteristické reakcie sa líšia od charakteristických reakcií. karboxylové kyseliny a amíny.

Vlastnosti aminokyselín

Aminoskupina - NH2 určuje základné vlastnosti aminokyselín, pretože je schopná na seba naviazať vodíkový katión podľa mechanizmu donor-akceptor v dôsledku prítomnosti voľného elektrónového páru na atóme dusíka.

Skupina -COOH (karboxylová skupina) určuje kyslé vlastnosti týchto zlúčenín. Preto sú aminokyseliny amfotérne organické zlúčeniny. Reagujú s alkáliami, ako sú kyseliny:

So silnými kyselinami - ako sú zásady - amíny:

Okrem toho aminoskupina v aminokyseline interaguje so svojou karboxylovou skupinou a vytvára vnútornú soľ:

Ionizácia molekúl aminokyselín závisí od kyslej alebo alkalickej povahy média:

Keďže aminokyseliny vo vodných roztokoch sa správajú ako typické amfotérne zlúčeniny, v živých organizmoch plnia úlohu tlmivých látok, ktoré udržujú určitú koncentráciu vodíkových iónov.

Aminokyseliny sú bezfarebné kryštalické látky, ktoré sa topia rozkladom pri teplotách nad 200 °C. Sú rozpustné vo vode a nerozpustné v éteri. V závislosti od R-radikálu môžu byť sladké, horké alebo bez chuti.

Aminokyseliny sa delia na prírodné (nachádzajú sa v živých organizmoch) a syntetické. Z prírodných aminokyselín (asi 150) sa rozlišujú proteinogénne aminokyseliny (asi 20), ktoré sú súčasťou bielkovín. Majú tvar L. Približne polovica týchto aminokyselín je nepostrádateľný, pretože nie sú syntetizované v ľudskom tele. Esenciálne kyseliny sú valín, leucín, izoleucín, fenylalanín, lyzín, treonín, cysteín, metionín, histidín, tryptofán. Tieto látky vstupujú do ľudského tela s jedlom. Ak je ich množstvo v potrave nedostatočné, dochádza k narušeniu normálneho vývoja a fungovania ľudského tela. Pri niektorých ochoreniach telo nie je schopné syntetizovať niektoré iné aminokyseliny. Takže pri fenylketonúrii sa tyrozín nesyntetizuje. Najdôležitejšou vlastnosťou aminokyselín je schopnosť vstúpiť do molekulárnej kondenzácie s uvoľňovaním vody a tvorbou amidovej skupiny -NH-CO-, napr.

Makromolekulárne zlúčeniny získané ako výsledok takejto reakcie obsahujú veľké množstvo amidových fragmentov, a preto sa nazývajú polyamidy.

Medzi tie okrem už spomínaného syntetického vlákna kaprón patrí napríklad enanth, ktorý vzniká pri polykondenzácii kyseliny aminoenantovej. Syntetické vlákna sú vhodné pre aminokyseliny s aminoskupinami a karboxylovými skupinami na koncoch molekúl.

Polyamidy alfa-aminokyselín sú tzv peptidy. Na základe počtu aminokyselinových zvyškov dipeptidy, tripeptidy, polypeptidy. V takýchto zlúčeninách sa skupiny -NH-CO- nazývajú peptidové skupiny.

Väčšina metabolickej energie produkovanej v tkanivách sa dodáva oxidáciou sacharidov a triacylglycerolov; u dospelého muža je až 90 % všetkých energetických potrieb pokrytých z týchto dvoch zdrojov. Zvyšok energie (v závislosti od stravy od 10 do 15%) zabezpečuje oxidácia aminokyselín.

Hoci úloha aminokyselín v organizme je určená predovšetkým tým, že slúžia stavebné bloky na biosyntézu bielkovín môžu za určitých podmienok podstúpiť aj oxidačné štiepenie. To je možné v troch prípadoch. 1) Ak sa aminokyseliny uvoľnené pri normálnej dynamickej obnove bielkovín nevyužijú na syntézu nových bielkovín, dochádza k ich oxidačnému štiepeniu. 2) Ak telo prijíma s potravou viac aminokyselín, ako potrebuje na syntézu bielkovín, tak ich nadbytočné množstvo sa odbúrava, pretože aminokyseliny sa v tele neukladajú do zásoby. 3) Počas pôstu alebo cukrovky, tj. pri absencii uhľohydrátov alebo pri poruche ich využitia sa ako palivo využívajú bielkoviny. Vo všetkých týchto situáciách strácajú aminokyseliny svoje aminoskupiny a premieňajú sa na zodpovedajúce α-ketokyseliny, ktoré sa potom oxidujú na vodu; čiastočne táto oxidácia prechádza cyklom kyseliny citrónovej.

V tejto kapitole sa pozrieme na metabolické dráhy, ktoré oxidatívne rozkladajú dvadsať bežných aminokyselín tvoriacich proteíny. Aj to sa učíme odlišné typyŽivočíchy sa odštiepujú od aminokyselín, amoniak sa z tela vylučuje v rôznych chemických formách.

19.1. Prenos a-aminoskupín je katalyzovaný transaminázami

Aminoskupiny dvadsiatich bežných α-aminokyselín nachádzajúcich sa v proteínoch sa odštiepia v jednom z krokov oxidačného štiepenia aminokyselín. Ak sa tieto aminoskupiny znova nevyužijú na syntézu nových aminokyselín alebo iných zlúčenín obsahujúcich dusík, potom sa spoja do jednej formy, prípadne sa premenia na jeden spoločný konečný produkt a v tejto forme sa vylúčia z tela. U ľudí a väčšiny ostatných suchozemských stavovcov je týmto konečným produktom močovina. Štiepenie α-aminoskupín z väčšiny L-aminokyselín je katalyzované enzýmami nazývanými transaminázy alebo aminotransferázy. Takéto enzymatické reakcie transamináciou sa -aminoskupina prenesie z aminokyseliny na -uhlíkový atóm -ketoglutarátu, čo vedie k vytvoreniu -ketoanalógu pôvodnej aminokyseliny a -glutamátu, ktorý je produktom aminácie -ketoglutarátu (obr. 19- 1).

Ryža. 19-1. transaminačná reakcia. Prenosná aminoskupina je zvýraznená červenou farbou. Vo väčšine transaminačných reakcií slúži a-ketoglutarát ako akceptor aminoskupín.

Všimnite si, že skutočná deaminácia, t.j. k strate aminoskupín pri takýchto reakciách nedochádza, pretože deaminácia α-aminokyselín je sprevádzaná amináciou α-ketoglutarátu. Zmyslom transaminácie je jej zberná funkcia, inými slovami, že aminoskupiny z mnohých rôznych aminokyselín sa spoja do jednej formy ako kyselina α-glutámová. Katabolizmus rôznych aminokyselín teda vedie v konečnom dôsledku k jedinému produktu.

Väčšina transamináz vykazuje špecifickosť pre akceptor aminoskupiny: a-ketoglutarát slúži ako taký akceptor vo vyššie uvedenej reakcii. Transaminázy sú menej špecifické vo vzťahu k inému substrátu, t.j. aminokyselina, ktorá pôsobí ako donor aminoskupiny. Nižšie je uvedených niekoľko reakcií, na ktorých sa podieľajú najdôležitejšie transaminázy (názov enzýmu označuje aminokyselinu, ktorá hrá úlohu donoru aminoskupín):

Takže bežným akceptorom, ktorý prijíma aminoskupinu z väčšiny aminokyselín, je a-ketoglutarát. Výsledný -glutamát slúži na nasmerovanie aminoskupín k určitým biosyntetickým dráham (kapitola 22) a k tej konečnej sekvencii reakcií, pri ktorých vznikajú produkty metabolizmu dusíka, ktoré sa potom vylučujú z tela. Reakcie katalyzované transaminázami sú ľahko reverzibilné, pretože ich rovnovážne konštanty sú blízke 1,0. To znamená, že hodnota pre takéto reakcie je blízka nule (časť 14.3).

Všetky transaminázy majú pevne viazanú protetickú skupinu a ich mechanizmus účinku je rovnaký. Protetickou skupinou transamináz je pyridoxalfosfát, derivát pyridoxínu alebo vitamín (kapitola 10.8). Pyridoxalfosfát pôsobí ako intermediárny nosič aminoskupiny v aktívnom mieste transamináz (obr. 19-2).

Ryža. 19-2. Protetická skupina transamináz. Pyrodoxal fosfát a jeho aminovaná forma, pyridoxamín fosfát (B), sú pevne viazané transaminázové koenzýmy. Funkčné skupiny, od ktorých závisí ich pôsobenie, sú zobrazené na červenom pozadí. B. Pyridoxalfosfát hrá úlohu medzinosiča aminoskupín pôsobením transamináz. E tu znamená enzymatický proteín a je to pevne viazaný pyridoxalfosfát. Transaminázy katalyzujú bimolekulárne reakcie prebiehajúce podľa pingpongového mechanizmu. Prvý substrát - po tom, čo sa vzdal svojej aminoskupiny, opúšťa enzým vo forme α-ketokyseliny predtým, ako sa druhý pripojí k enzýmu

Počas katalytického cyklu dochádza k reverzibilným prechodom medzi aldehydovou formou (pyridoxal fosfát) schopnou pridávať aminoskupiny a aminovanou formou (pyridoxamín fosfát) schopnou prenášať aminoskupiny na α-ketoglutarát. Táto prostetická skupina teda pôsobí ako reverzibilný prenos aminoskupiny z α-aminokyseliny na α-ketoglutarát (obr. 19-2). Transaminázy sú klasickým príkladom enzýmov, ktoré katalyzujú bimolekulárne reakcie prebiehajúce podľa ping-pongového mechanizmu (časť 9.8). Pri takýchto reakciách musí prvý substrát opustiť aktívne miesto enzýmu predtým, ako sa naň môže pripojiť druhý substrát. Najprv sa prichádzajúca aminokyselina naviaže na aktívne centrum enzýmu, ktorý daruje svoju aminoskupinu pyridoxalfosfátu a opustí aktívne centrum vo forme α-ketokyseliny. Prichádzajúca a-ketokyselina sa potom viaže na aktívne miesto; berie aminoskupinu z pyridoxamínfosfátu a je oddelená od aktívneho miesta, teraz vo forme aminokyseliny.

Na obr. 19-3 ukazuje, že karbonylová skupina pyridoxalfosfátu spojená s enzýmom interaguje s a-aminoskupinou prichádzajúcej aminokyseliny, čo vedie k vytvoreniu medziproduktu, ktorým je kovalentná zlúčenina - Schiffova báza.

Ryža. 19-3. Schéma vysvetľujúca pôsobenie pyridoxalfosfátu v transaminázach. Aminoskupina prichádzajúcej a-aminokyseliny (A) interaguje s karbonylovou skupinou pyridoxalfosfátu, ktorá je pevne viazaná na enzým. V tomto prípade sa ako medziprodukt vytvorí Schiffova báza (B), ktorá potom prechádza do svojej tautomérnej formy (C). Ten sa hydrolyzuje za vzniku zodpovedajúcej a-ketokyseliny, ktorá sa odstráni, pričom aminoskupina zostáva kovalentne naviazaná na transaminázu vo forme pyridoxamínfosfátu (D). Pretože tieto reakcie sú reverzibilné, aminovaná forma transaminázy potom prenesie svoju aminoskupinu na prichádzajúcu, v dôsledku čoho sa vytvorí nová aminokyselina.

Potom nastáva posun dvojitá väzba a hydrolytické štiepenie uhlíkového skeletu aminokyseliny; zatiaľ čo jeho aminoskupina zostáva kovalentne spojená s prostetickou skupinou vo forme pyridoxamínfosfátu. Pyridoxamín fosfát teraz tvorí Schiffovu bázu s prichádzajúcim a-ketoglutarátom, na ktorý sa prenesie aminoskupina; prenos nastáva v podstate obrátením reakcií, ktoré vytvorili pyridoxamínfosfát.

Stanovenie alaníntransamináz a aspartáttransamináz v krvnom sére je v medicíne dôležitou metódou diagnostiky a hodnotenia výsledkov liečby pri infarkte myokardu. Rovnaká metóda sa používa aj na zistenie toxických účinkov určitých chemikálií (príloha 19-1).

Proces odštiepenia karboxylovej skupiny aminokyselín vo forme CO 2 je tzv dekarboxylácia. Napriek obmedzenému rozsahu aminokyselín a ich derivátov, ktoré podliehajú dekarboxylácii v živočíšnych tkanivách, výsledné reakčné produkty sú biogénne amíny- majú silný farmakologický účinok na mnohé fyziologické funkcie ľudí a zvierat. V živočíšnych tkanivách bola preukázaná dekarboxylácia nasledujúcich aminokyselín a ich derivátov: tyrozín, tryptofán, 5-hydroxytryptofán, valín, serín, histidín, kyselina glutámová a kyselina γ-hydroxyglutámová, 3,4-dioxyfenylalanín, cysteín, arginín, ornitín, S - adenosylmetionín a kyselina α-aminomalónová. Okrem toho bola v mikroorganizmoch a rastlinách objavená dekarboxylácia množstva iných aminokyselín.

V živých organizmoch boli objavené 4 typy dekarboxylácie aminokyselín:

1. α-Dekarboxylácia charakteristická pre živočíšne tkanivá, pri ktorej sa z aminokyselín odštiepi karboxylová skupina susediaca s atómom uhlíka α. Reakčnými produktmi sú CO2 a biogénne amíny:

2. ω-dekarboxylácia charakteristická pre mikroorganizmy. Napríklad α-alanín vzniká z kyseliny asparágovej týmto spôsobom:

Touto reakciou vzniká aldehyd a nová aminokyselina zodpovedajúca pôvodnej ketokyseline.

Táto reakcia v živočíšnych tkanivách sa uskutočňuje počas syntézy kyseliny δ-aminolevulínovej z glycínu a sukcinyl-CoA a počas syntézy sfingolipidov, ako aj v rastlinách počas syntézy biotínu.

Dekarboxylačné reakcie, na rozdiel od iných procesov intermediárneho metabolizmu aminokyselín, sú ireverzibilné. Sú katalyzované špecifickými enzýmami – aminokyselinovými dekarboxylázami, ktoré sa od α-ketokyselinových dekarboxyláz líšia jednak bielkovinovou zložkou, ale aj povahou koenzýmu. Aminokyselinové dekarboxylázy pozostávajú z proteínovej časti, ktorá poskytuje špecifickosť účinku, a prostetickej skupiny, ktorú predstavuje pyridoxalfosfát (PP), ako v transaminázach.

Mechanizmus reakcie dekarboxylácie aminokyselín, v súlade so všeobecnou teóriou pyridoxalovej katalýzy, je redukovaný na tvorbu komplexu PP-substrát, reprezentovaný, ako pri transaminačných reakciách, Schiffovou bázou PP a aminokyselinami:

Reakcie na karboxylovej skupine:

V živých organizmoch táto reakcia prebieha pod vplyvom enzýmov dekarboxyláz:

Deaminácia:

Možná hydrolytická deaminácia aminokyselín:

Reduktívna deaminácia je charakteristická pre niektoré organizmy:

Veveričky. Primárna stránka. Biologický význam aminokyselinovej sekvencie. Dešifrovanie primárnych str-ry proteínov. Štrukturálne úrovne v architektúre a prostr-tej organizácii proteínov. Klasifikácia bielkovín podľa ich priestorovej štruktúry.

Veveričky- je vysoký. zlúčeniny (polypeptidy), ktorých molekuly sú zastúpené 20 alfa - am-kyselinami, zlúčeniny peptidovými väzbami - CO - NH

Esencia: Prost. veveričky- zložený z jednej amino-t. Napríklad pestovanie bielkoviny – prolamíny, krvné bielkoviny. plazma – albulíny a globulíny. Zložité veveričky- okrem aminokyselín sú v St. komp. iné organické zlúčeniny (nukleové kyseliny, lipidy, sacharidy), zlúčeniny fosforu, kovy. ich. komplikované pomenúva nukleoproteíny, glykoproteíny a pod.

Protozoa aminokyselina - glycín NH 2 - CH 2 - COOH.

Ale inak. kyseliny môžu obsahovať rôzne radikály CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH

Štruktúra bielkovín. Obr-e lineárne mol-l proteíny sa vyskytujú ako výsledok týchto zlúčenín am-kyselín navzájom. Carbox. skupina jednej am-kyseliny sa približuje k aminoskupine druhej a keď sa odstráni voda, medzi aminokyselinovými zvyškami dôjde k silnému pretvoreniu. spojenie, meno peptid.

Pod primárnym str-rojom rozumieme poradie, sekvenciu aminokyselinových zvyškov v polypeptidovom reťazci. Do skutočného čas na dešifrovanie primárnej štruktúry desiatok tisíc rôznych proteínov (inzulín (51 aminokyselinových zvyškov), ľudský myoglobín (153 aminokyselinových zvyškov), ľudský hemoglobín, cytochróm C z ľudského srdcového svalu (104), lyzozým ľudského mlieka (130)) , bovinný chymotrypsinogén ( 245) a mnoho ďalších proteínov vrátane enzýmov a toxínov. Ak proteín obsahuje niekoľko polypeptidových reťazcov, ktoré sa spájajú do jedného proteínového molu prostredníctvom disulfidových väzieb a netvoriacej interakcie, alebo ak má jeden polypeptidový reťazec vnútorné disulfidové väzby, úloha určenia primárnej štruktúry je o niečo komplikovanejšia, pretože je potrebné predbežné oddelenie týchto reťazcov a väzieb.

1. Primárne. str-ra proteín je jedinečný a určený geneticky. Každý jednotlivý homogénny proteín má jedinečnú sekvenciu aminokyselín: frekvencia náhrady aminokyselín je hnacou silou. nielen na štrukturálne preskupenia, ale aj na zmeny fyzikálnych a chemických. funkcie sv-in a biol-x.

2. Stabilita primárnej konštrukcie je zabezpečená hlavne. peptidové väzby; možno účasť malého počtu disulf. spojenia.

3. V polypeptidovom reťazci možno nájsť rôzne kombinácie aminokyselín; v polypeptidoch sú opakujúce sa sekvencie relatívne zriedkavé.

4. V niektorých enzýmoch, v oblasti blízko katalytického St.mi, sú identické peptidové str-ry, obsahujúce nemenné miesta a variabilné sekvencie aminokyselín, napr. v regiónoch ich aktívnych centier. Tento princíp štrukturálnej podobnosti Naib. typické pre množstvo proteolytických enzýmov: trypsín, chymotrypsín atď.

5. V primárnej štruktúre polypeptidového reťazca sú determinanty sekundárne., terciárne. a kvartér str-ry proteín mol-ly, určujúci jeho celkovú priestorovú konformáciu.