Del aminokislin se razgradi in pretvori v končne produkte: C0 2, H 2 0 in NH 3.

Razgradnja se začne z reakcijami, ki so skupne večini aminokislin. Tej vključujejo:

a) dekarboksilacija - cepitev iz aminokislin karboksilne skupine v obliki ogljikov dioksid:

Ta pretvorba aminokislin običajno poteka z zelo nizko hitrostjo in nastane malo aminov. Toda nekateri amini imajo v zelo nizkih koncentracijah visoko biološko aktivnost in vplivajo na različne funkcije telesa. Primer takega amina je histamin, ki nastane iz aminokisline histidin.

b) deaminacija - cepitev amino skupine v obliki NH 3. Pri ljudeh deaminacija aminokislin poteka po oksidativni poti:

Tudi deaminacija aminokislin poteka z nizko hitrostjo. In samo ena aminokislina - glutamin - se deaminira z visoko hitrostjo zaradi prisotnosti v telesu aktivnega encima, ki povzroči deaminacijo samo te aminokisline.

c) transaminacija (transaminacija) - reakcija med aminokislinami in a-keto kislinami. Med to reakcijo njeni udeleženci izmenjajo funkcionalne skupine, zaradi česar se aminokislina pretvori v α-ketokislino, ketokislina pa postane aminokislina:

Vse aminokisline so podvržene transaminaciji. Ta reakcija vključuje koencim - fosfopiridoksal, za tvorbo katerega je potreben vitamin B 6 - piridoksin.

Transaminacija je glavna transformacija aminokislin v telesu, saj je njena hitrost veliko višja kot pri reakcijah dekarboksilacije in deaminacije.

Transaminacija ima dve glavni funkciji:

a) zaradi transaminacije se lahko nekatere aminokisline pretvorijo v druge. Pri tem se skupno število aminokislin ne spremeni, spremeni pa se razmerje med njimi. S hrano v telo vstopajo tuje beljakovine, v katerih so aminokisline v drugačnem razmerju v primerjavi s telesnimi beljakovinami. S transaminacijo se prilagodi aminokislinska sestava telesa.

b) je sestavni del posredna (posredna) deaminacija aminokislin - proces, iz katerega se začne razgradnja večine aminokislin. Na prvi stopnji tega procesa aminokisline vstopijo v reakcijo transaminacije z a-ketoglutarno kislino (a-ketokislina). V tem primeru se aminokisline pretvorijo v a-keto kisline, a-ketoglutarna kislina pa v glutaminsko kislino (aminokislina). Na drugi stopnji je nastala glutaminska kislina podvržena deaminaciji, od nje se odcepi NH3 in ponovno nastane a-ketoglutarna kislina.

Končna enačba za posredno deaminacijo sovpada z enačbo za direktno deaminacijo. Vendar pa je pri posredni deaminaciji stopnja veliko višja od neposredne, kar je posledica visoke aktivnosti encimov, ki katalizirajo obe stopnji tega procesa.

Iz tega sledi, da je reakcija, ki začne razgradnjo aminokislin, transaminacija.

Nastale a-keto kisline se nato globoko razgradijo in spremenijo v končna produkta CO 2 in H 2 0. Vsaka od 20 keto kislin (teh je toliko, kolikor vrst aminokislin nastane) ima svoje specifične razgradne poti . Pri razgradnji nekaterih aminokislin pa kot vmesni produkt nastane piruvična kislina, iz katere se lahko sintetizira glukoza. Zato se aminokisline, iz katerih nastanejo takšne ketokisline, imenujejo glukogene. Druge keto kisline med razgradnjo ne tvorijo piruvata. Njihov vmesni produkt je acetil koencim A, iz katerega ni mogoče dobiti glukoze, lahko pa se sintetizirajo ketonska telesa. Aminokisline, ki ustrezajo takim keto kislinam, se imenujejo ketogene.

Drugi produkt posredne deaminacije aminokislin je amoniak. Amoniak je zelo strupen za telo. Zato ima telo molekularne mehanizme za njegovo nevtralizacijo.

vprašanje 49. Nevtralizacija amoniaka. sinteza glutaminske kisline (reduktivna aminacija) - interakcija α-ketoglutarata z amoniakom. Reakcija je v bistvu obratna reakcija oksidativne deaminacije, vendar se NADPH uporablja kot koencim. Pojavlja se v skoraj vseh tkivih, razen v mišicah, vendar je majhnega pomena, ker. za glutamat dehidrogenazo je glutaminska kislina prednostni substrat in reakcijsko ravnovesje se premakne proti α-ketoglutaratu,

Reakcija sinteze glutaminske kisline

sinteza glutamina - interakcija glutamata z amoniakom. To je glavni način odstranjevanja amoniaka, najbolj aktivno se pojavlja v živčnem in mišičnem tkivu, v ledvicah, mrežnici in jetrih. Reakcija poteka v mitohondrijih.

Reakcija sinteze glutamina

izobraževanje veliko število glutamin zagotavlja visoke koncentracije v krvi (0,5-0,7 mmol / l).

Ker glutamin z olajšano difuzijo prodre skozi celične membrane, zlahka vstopi ne le v hepatocite, temveč tudi v druge celice, kjer je potrebo po amino skupinah. Dušik, ki ga prenaša glutamin, uporabljajo celice za sintezo purinskih in pirimidinskih obročev, gvanozin monofosfata (GMP), asparagina, glukozamino-6-fosfata (prekurzorja vseh drugih aminosladkorjev).

sinteza asparagina - interakcija aspartata z amoniakom. Je sekundarni način odstranjevanja amonijaka, je energijsko neugoden, saj. hkrati se porabita 2 makroergični vezi,

Reakcija sinteze asparagina

sinteza karbamoil fosfata v jetrnih mitohondrijih - reakcija je prva v procesu sinteze sečnina, pomeni odstranjevanje amoniaka iz telesa.

Vprašanje: 49 Nevtralizacija amoniaka.

Visoka intenzivnost procesov deaminacije aminokislin v tkivih in zelo nizka vsebnost amoniaka v krvi kažeta, da celice aktivno vežejo amoniak s tvorbo nestrupenih spojin, ki se izločajo iz telesa z urinom. Te reakcije lahko štejemo za reakcije nevtralizacije amoniaka. AT različne tkanine in organih je bilo ugotovljenih več vrst takih reakcij.

Glavna reakcija vezave amoniaka, ki se pojavi v vseh tkivih telesa, je

sinteza glutamina z delovanjem glutamin sintetaze:

Glutamin sintetaza je lokalizirana v mitohondrijih celic, za delovanje encima je potreben kofaktor - ioni Mg 2+. Glutamin sintetaza je eden glavnih regulatornih encimov presnove aminokislin in jo alosterično inhibirajo AMP, glukoza-6-fosfat, pa tudi Gly, Ala in His.

Glutamin se zlahka prenaša skozi celične membrane z olajšano difuzijo (za glutamat je možen samo aktivni transport) in iz tkiv prehaja v kri. Glavni dobavitelji tkiv in glutamina so mišice, možgani in jetra. S krvnim obtokom se glutamin prenaša v črevesje in ledvice.

v črevesnih celicah pod delovanjem encima glutaminaze pride do hidrolitskega sproščanja amidnega dušika v obliki amoniaka:

Glutamat, ki nastane pri reakciji, je podvržen transaminaciji s piruvatom. oc-Amino skupina glutaminske kisline se prenese na alanin (slika 9-10). Velike količine alanina preidejo iz črevesja v krvni obtok portalne vene in ga absorbirajo jetra. Približno 5% nastalega amoniaka se odstrani z blatom, majhen del vstopi v jetra skozi portalno veno, preostalih ~ 90% se izloči z ledvicami.

riž. 9-10. Presnova glutaminskega dušika v črevesju.

v ledvicah tudi hidroliza glutamina se pojavi pod delovanjem glutaminaze s tvorbo amoniaka. Ta proces je eden od mehanizmov za uravnavanje kislinsko-bazičnega ravnovesja v telesu in ohranjanje najpomembnejših kationov za vzdrževanje osmotskega tlaka. Med acidozo se močno inducira ledvična glutaminaza, nastali amoniak nevtralizira kisle presnovne produkte in se izloči z urinom v obliki amonijevih soli (slika 9-11). Ta reakcija ščiti telo pred čezmerno izgubo ionov Na + in K +, ki se lahko uporabijo tudi za odstranjevanje anionov in se izgubijo. Pri alkalozi se zmanjša količina glutaminaze v ledvicah.

Približno 0,5 g amonijevih soli na dan nastane in se izloči v ledvicah.

Visoka stopnja glutamina v krvi in ​​enostavnost njegovega vstopa v celice določata uporabo glutamina v številnih anaboličnih procesih. Glutamin je glavni donator dušika v telesu. Glutaminov amidni dušik se uporablja za sintezo purina in pirimidina

riž. 9-11. Presnova amidnega dušika glutamina v ledvicah.

nukleotidi, asparagin, aminosladkorji in druge spojine (slika 9-12).

riž. 9-12. Načini uporabe glutamina v telesu.

Upoštevamo lahko še eno reakcijo za nevtralizacijo amoniaka v tkivih sinteza asparagina pod delovanjem asparagin sintetaze.

Obstajata 2 izoobliki tega encima - odvisna od glutamina in odvisna od amoniaka, ki uporabljata različne donorje amidnih skupin. Prvi deluje v živalskih celicah, drugi prevladuje v bakterijskih celicah, vendar je prisoten tudi v živalih. Vendar se ta način razstrupljanja amoniaka v človeških celicah redko uporablja in poleg tega zahteva več stroškov energije (energija dveh makroergičnih vezi) kot sinteza glutamina.

Največje količine amoniaka se nevtralizirajo v jetrih sinteza sečnine. V prvi reakciji procesa se amoniak veže z ogljikovim dioksidom in tvori karbamoil fosfat, pri čemer porabi 2 molekuli ATP. Reakcija poteka v mitohondrijih hepatocitov pod delovanjem encima karbamoil fosfat sintetaze I. Karbamoil fosfat sintetaze II je lokaliziran v citosolu celic vseh tkiv in je vključen v sintezo gšrimidinskih nukleotidov (glejte poglavje 10). Karbamoil fosfat je nato vključen v ornitinski cikel in se uporablja za sintezo sečnine.

V možganih in nekaterih drugih organih lahko obstaja reduktivna aminacija α -ketoglutarat pod delovanjem glutamat dehidrogenaze, ki katalizira reverzibilno reakcijo. Vendar se ta pot razstrupljanja amoniaka v tkivih slabo uporablja, saj glutamat dehidrogenaza katalizira predvsem reakcijo deaminacije glutamata. Čeprav je glede na kasnejšo tvorbo glutamina reakcija koristna za celice, saj spodbuja vezavo 2 molekul NH 3 hkrati.

Iz mišic in črevesja se presežek amoniaka izloči predvsem v obliki alanina. Ta mehanizem je nujen, ker je aktivnost glutamat dehidrogenaze v mišicah nizka in posredna deaminacija aminokislin ni učinkovita. Zato v mišicah obstaja drug način za odstranjevanje dušika. Tvorbo alanina v teh organih lahko predstavimo z naslednjo shemo (glej diagram spodaj).

Amino skupine različnih aminokislin se v piruvat prenesejo z reakcijami transaminacije, katerih glavni vir je proces oksidacije glukoze.

Mišice izločajo še posebej veliko alanina zaradi velike mase, aktivne porabe

Shema

glukoze med fizičnim delom, pa tudi zato, ker del energije prejmejo zaradi razgradnje aminokislin. Nastali alanin vstopi v jetra, kjer je podvržen posredni deaminaciji. Sproščeni amoniak se nevtralizira, piruvat pa se vključi v glukoneogenezo. Glukoza iz jeter pride v tkiva in se tam v procesu glikolize ponovno oksidira v piruvat (slika 9-13).

Tvorba alanina v mišicah, njegov prenos v jetra in prenos glukoze, sintetizirane v jetrih, nazaj v mišice. cikel glukoze-alanina, katerih delo je povezano z delovanjem glukoza-laktatnega cikla (glejte poglavje 7).

Nabor osnovnih procesov presnove amoniaka v telesu je prikazan na sl. 9-14. Prevladujoča encima pri presnovi amoniaka sta glutamat dehidrogenaza in glutamin sintetaza.

Vprašanje 50. Biološka vloga vitaminov. Glavni vzroki hipovitaminoze Biološka vloga - so del koencimov in protetičnih skupin encimov, zato jih telo uporablja kot gradbeni material v sintezi ustreznih neproteinskih delov encimov.Hipovitaminoza je specifična bolezen, ki se v primerjavi z beriberi pojavi v blažji obliki, ki jo povzroča nezadostna vsebnost posameznih vitaminov v telesu.Vzroki: eksogena (prehranska) nepravilna kuhanje, kuhanje z majhno količino vitaminov, enolična hrana. Endogena (povezana s stanjem telesa) bolezen prebavil in jeter, zaviranje črevesne mikroflore, povečana potreba po vitaminih (na primer nosečnost)

50. Biološka vloga vitaminov, glavni vzroki hipovitaminoze.

Biološka vloga vitaminov.

Vitamini so organske spojine z nizko molekulsko strukturo. V telo vstopajo predvsem s hrano, saj jih telo sintetizira v zelo omejenih količinah.

Vrste vitaminov:

Vodotopni vitamini (vitamini skupine B: B 1, B 2, B 6, B 12, BC; C; PP; P; H). Ti vitamini sodelujejo pri tvorbi različnih koencimov.

· V maščobi topni vitamini (A 1 , D 2 , D 3 , K in E) sodelujejo pri določanju in ohranjanju funkcionalnosti podceličnih struktur in celičnih membran.

Ob znatnem pomanjkanju vitaminov vsi procesi v telesu ne morejo potekati normalno, kar povzroča motnje v delovanju organov in njihovih sistemov.

Vitamin A (retinol) je potreben za ohranjanje lepe kože, las in vseh sluznic, normalno delovanje vidnega sistema. Brez tega je harmonično oblikovanje telesa v adolescenci nemogoče.

· Vitamin B 1 (tiamin) usklajuje presnovo ogljikovih hidratov, ki oskrbuje telo z energijo, podpira delovanje živčnega, prebavnega in dihalnega sistema.

Vitamin B 2 (riboflavin) je odgovoren za sposobnost celic, da si opomorejo, zato se z njegovim pomanjkanjem celo majhne kožne razpoke težko zacelijo. Njegova funkcija je nepogrešljiva pri procesih oksidacije in sinteze v telesu ter pri ohranjanju funkcionalnosti avtonomnega živčnega sistema.

Vitamin B 6 (piridoksin) - sodeluje pri presnovi beljakovin in maščob, spodbuja uporabo naravnih antioksidantov v obliki nenasičenih maščobnih kislin v telesu. Določen delež tega vitamina tvori črevesna mikroflora.

· Vitamin B 12 (cianokobalamin) ima pomembno vlogo pri procesih hematopoeze in presnovi beljakovin. Zahvaljujoč temu vitaminu telo absorbira karoten in se spremeni v vitamin A. Nastaja v debelem črevesu.

· Vitamini skupine D so vključeni v presnovo kalcija in fosforja, podpirajo zdravje endokrinih žlez. S pomanjkanjem - pride do kršitve tvorbe zob in kosti, prizadete so mišice, poslabša se delo prebavil, CCC in NS.

· Vitamin C je pomembna sestavina redoks procesov, ki preprečujejo nastanek tumorjev. Brez njega procesi hematopoeze in absorpcije železa niso popolni. Potreben je za podporo imunskega sistema.

Vitamin E (tokoferol acetat) - naravni antioksidant, ki podpira reproduktivne funkcije.

Vitamin PP je eden glavnih regulatorjev metabolizma, v odsotnosti katerega se večina tkiv in organov podvrže patološkim spremembam.

Vzroki hipovitaminov.

Pomanjkanje vitaminov v prehrani, neuravnotežena prehrana

Uničenje hranilnih snovi v hrani, ki jih vsebuje, zaradi neustreznih pogojev shranjevanja ali kot posledica temperature ali druge kulinarične obdelave

Delovanje antagonističnih snovi, ki jih vsebujejo nekateri izdelki in vodijo do uničenja vitaminov, motnje njihove absorpcije (zlasti jajčne beljakovine otežujejo absorpcijo biotina).

Hipovitaminoza je lahko tudi posledica endogenih (notranjih vzrokov):

Gensko pogojene napake v encimskih sistemih, transportnih funkcijah, ki zagotavljajo absorpcijo in distribucijo vitaminov.

Hipovitaminozo lahko povzročijo tudi nekatera zdravila.

Povečana potreba po vitaminih (nosečnost in dojenje, obdobja povečanega fizičnega in duševnega stresa, intenzivna rast v adolescenci in otroštvu).

51. B1, B2, B6, PP. Vitamin B1 (tiamin). Uporablja se za sintezo koencima tiamin difosfata, ki je potreben za aerobno razgradnjo ogljika. Dnevna potreba 2-3 mg Vitamin B2 (Riboflavin). Uporablja se za sintezo koencimov tkivnega dihanja - FAD in FMN, ki sodelujeta pri prenosu vodikovih atomov v dihalni verigi mitohondrijev. FAD (flavin adenin dinukleotid) je koencim, sestavljen iz dveh nukleotidov, ki sta povezana z ostanki fosforne kisline. Eden od nukleotidov vsebuje vitamin B2. Skupaj s flavinskimi encimi sodeluje pri prenosu vodikovih atomov v dihalni verigi mitohondrijev. FMN (flavin mononukleotid) je koencim, ki je nukleotid po strukturi, ki vsebuje vitamin B2. Skupaj s flavinskimi encimi sodeluje pri prenosu vodikovih atomov v dihalni verigi mitohondrijev. Vitamin B6. (piridoksin). Uporablja se za sintezo koencima fosfopiridoksala, ki sodeluje pri transaminaciji aminokislin. Dnevna potreba je 2-3 mg. Vitamin RR. (nikotinamid). Uporablja se za sintezo koencimov NAD (Nikotinamid adenin dinukleotid): nujen za prenos vodikovih atomov v dihalni verigi mitohondrijev, in NADP, vključen v pentozni cikel. Dnevna potreba je 15-25 mg.

Vitamini C in R.

Vitamin C (askorbinska kislina).

biološko vlogo. Sodeluje v redoks reakcijah. Vloga vitamina C je še posebej velika pri hidroksilaciji aminokislin prolina oziroma lizina v hidroksiprolin in oksilizin pri sintezi proteina kolagena ter pri sintezi hormona nadledvične žleze.

skorbut.

viri hrane - Citrusi, rdeča paprika, ribez, rowan brusnice, kislo zelje, iglice.

dnevna potreba - 50-100 mg.

vitamin R.

Vitamin prepustnosti (rutin)

Biološka vloga . Skupaj z vitaminom C sodeluje pri redoks reakcijah, zmanjšuje prepustnost žilnih sten in ima antioksidativne lastnosti.

Manifestacija beriberija ali hipovitaminoze - krvavitev

Prehranski viri - citrusi, ajda, rdeča paprika, aronija, Črni ribez

dnevna potreba - Ni nameščeno.

Vitamina B12 in B6.

Vitamin B12 (cianokobalamin).

Biološka vloga - uporablja se za sintezo koencimov, ki sodelujejo pri prenosu metilne skupine (-CH3), z njeno kasnejšo vključitvijo v sintetizirane snovi.

Pojav avitaminoze ali hipovitaminoze - anemija

viri hrane - Jetra, ledvice, meso, jajca, sir. Sintetizira ga črevesna mikroflora, pod pogojem, da kobalt dobimo s hrano.

dnevna potreba - 2-3 mcg.

Vitamin B6.

piridoksin

Biološka vloga se uporablja za sintezo koencima fosfopiridoksala, ki sodeluje pri transaminaciji aminokislin.

Pojav avitaminoze ali hipovitaminoze - Dermatid

viri hrane - jetra, ledvice, meso, jajčni rumenjak. Sintetizira ga črevesna mikroflora.

dnevna potreba - 2-3 mg .

vitamini topni v maščobi.

Vitamin A (retinol)

Biološka vloga – sodelujejo pri zaznavanju svetlobe z mrežnico. Vpliva na barierno funkcijo kože, sluznic in prepustnost celičnih membran.

Manifestacija beriberija ali hipovitaminoze - kseroftalmija (suha roženica očesa), keratomalacija (uničenje roženice), mrak ali "nočna slepota"

Prehranski viri - olje jeter morskih rib, govedina in svinjska jetra, rumenjak, korenček.

Dnevna potreba je 2-3 mg.

Vitamin D (kalciferol)

Biološka vloga - sodeluje pri absorpciji Ca ionov v črevesju, njihovem transportu po krvi in ​​pri vključevanju v kostno tkivo ter v procesu okostenevanja.

Manifestacija beriberija ali hipovitaminoze je rahitis.

Prehranski viri: olje jeter morskih rib, maslo, rastlinska olja, jajca, mleko.

Dnevna potreba je 13-25 mikrogramov za otroke in nosečnice, 7-12 mikrogramov za odrasle.

Vitamin E. (tokoferol).

Biološka vloga - je glavni antioksidant v telesu, ki ščiti večkrat nenasičene maščobne kisline pred oksidacijo. maščobna kislina vključeni v biološke membrane.

Manifestacija beriberija ali hipovitaminoze: Pri poskusnih živalih - neplodnost, mišična distrofija.

Viri hrane - žitarice, rastlinska olja, mesno maslo.

Dnevna potreba je 5-10 mg.

Vitamin K (Filukinon).

Biološka vloga - sodeluje pri sintezi nekaterih faktorjev strjevanja krvi (vključno s protrombinom)

Manifestacija beriberija ali hipovitaminoze - povečana krvavitev

Viri hrane - jetra, špinača, korenje, zelje. Sintetizira ga črevesna mikroflora

Dnevna potreba je 100 mcg.

55. Splošni mehanizmi delovanja hormonov.
Hormoni - organska snov, nastajajo v žlezah z notranjim izločanjem, prehajajo s krvjo v različne organe in uravnavajo metabolizem in fiziološke funkcije v njih. Hormoni se sintetizirajo v zanemarljivih koncentracijah.
V celicah hormonov, v katerih se izvaja delovanje hormonov (tarčni organi), obstajajo posebne beljakovine, imenovane hormonski receptorji. Ti proteini imajo sposobnost specifične vezave samo na določene hormone, zato ciljni organi selektivno izločajo iz pretočne krvi samo tiste hormone, ki so za ta organ potrebni. Ta mehanizem omogoča, da hormoni delujejo strogo selektivno na določene organe. Receptorski proteini so bodisi znotraj celic ali vgrajeni v celično membrano.
Za nekatere hormone (na primer za adrenalin in glukagon) so takšni receptorji membransko vezan (v celično membrano vgrajen) encim adenilat ciklaza. Vezava hormona na ta encim povzroči povečanje njegove katalitične aktivnosti. Pod delovanjem aktivirane adenilat ciklaze v celicah se tam prisotni ATP pretvori v ciklično obliko AMP (cAMP). Nastali cAMP je neposredno vključen v regulacijo celičnega metabolizma.
Celice tarčnih organov vsebujejo encime, ki uničujejo hormone, ki vstopajo vanje, ter cAMP, ki časovno omejuje delovanje hormonov in preprečuje njihovo kopičenje.
Občutljivost receptorjev in aktivnost encimov, ki razgrajujejo hormone, se lahko spreminjata s presnovnimi motnjami, spremembami fizikalno-kemijskih parametrov telesa (temperatura, kislost, osmotski tlak) in koncentracije najpomembnejših substratov, ki nastanejo med boleznimi, pa tudi kot med mišičnim delom. Posledica tega je krepitev ali oslabitev učinka hormonov na ustrezne organe.
Znotrajcelični mehanizmi delovanja hormonov so raznoliki. Kljub temu lahko ločimo tri glavne mehanizme, ki so del večine hormonov:
1. Vplivajte na hitrost sinteze encimov, jo pospešite ali upočasnite. Zaradi takšne izpostavljenosti se poveča ali zmanjša koncentracija določenih encimov v ciljnih organih (spremembe v hitrosti encimskih reakcij).
2. Vplivajo na aktivnost encimov v organih: v nekaterih primerih so aktivatorji encimov in povečajo hitrost encimskih reakcij, v drugih imajo inhibitorno lastnost in zmanjšajo hitrost encimskega procesa.

3. Vplivajo na prepustnost celičnih membran glede na določene kemične spojine. Posledično pride v celice več ali manj substratov za encimske reakcije, kar vpliva na hitrost kemijskih procesov.

Po kemični zgradbi jih delimo na:

1. Proteinski hormoni (proteini in polipeptidi): hormoni hipotalamusa, hormoni hipofize, ščitnični kalcitonin, obščitnični hormon, hormoni trebušne slinavke;

2. Hormoni - derivati ​​aminokisline tirozin: ščitnični hormoni, ki vsebujejo jod, hormoni nadledvične medule;

3. Steroidni hormoni: hormoni skorje nadledvične žleze, hormoni spolnih žlez.
Sinteza in sproščanje hormonov v kri je pod nadzorom NS. Ko je telo izpostavljeno kakršnim koli zunanjim dejavnikom ali ko pride do sprememb v krvi in ​​v različnih organih, se ustrezne informacije prenesejo po aferentnih (senzoričnih) živcih v centralni živčni sistem. Kot odgovor na prejete informacije se v hipotalamusu proizvajajo biološko aktivne snovi (hormoni hipotalamusa), ki nato vstopijo v hipofizo in v njej spodbujajo ali zavirajo izločanje tako imenovanih tropnih hormonov (hormonov sprednjega režnja). Tropni hormoni se izločajo iz hipofize v kri, se prenesejo v endokrine žleze in v njih povzročijo sintezo in izločanje ustreznih hormonov, ki nato delujejo na tarčne organe. Tako ima telo enotno nevrohumoralno regulacijo.
Vse endokrine žleze medsebojno vplivajo druga na drugo. Vnos hormonov v telo ne vpliva samo na delovanje žleze, ki proizvaja vbrizgani hormon, ampak lahko negativno vpliva tudi na stanje celotne živčne regulacije kot celote.

56. Hormoni hipotalamusa in hipofize.

Hipotalamus.

Liberini (sproščajoči faktorji) - Kemična narava hormona - beljakovine

Spodbuja sproščanje hormonov iz prednje hipofize v kri.

Statini (inhibitorni dejavniki) - Kemična narava hormona - beljakovine

Zavirajo izločanje hormonov iz prednje hipofize v kri.

Redoks procesi, ki potekajo s sodelovanjem aminokislin.

Ti procesi potekajo v rastlinah in živalih. Obstajajo spojine, ki lahko sproščajo vodik ali ga absorbirajo (pritrjujejo). Pri biološki oksidaciji se dva vodikova atoma odcepita, pri biološki redukciji pa dva vodikova atoma. Razmislite o tem na primeru cisteina in cistina.

HS NH 2 OH -2H S NH 2 OH

HS NH 2 OH +2H S NH 2 OH

CH 2 - CH - C \u003d O CH 2 - CH - C \u003d O

cistein cistin

reducirana oblika oksidirana oblika

Dve molekuli cistina, ki izgubita dva atoma vodika, tvorita oksidirano obliko - cistein. Ta proces je reverzibilen, ko sta dva atoma vodika vezana na cistin, nastane cistein - reducirana oblika. Podobno poteka redoks proces na primeru tripeptida - glutationa, ki je sestavljen iz treh aminokislin: glutaminske, glicinske in cisteinske.

O \u003d C - NH - CH - CH 2 - SHO \u003d C - NH - CH - CH 2 - S - S -CH 2 - CH - NH - C \u003d O

CH 2 C \u003d O -2H CH 2 C \u003d O C \u003d O CH 2

CH 2 NH +2H CH 2 NH NH CH 2

CH - NH 2 CH 2 glicin CH - NH 2 CH 2 CH 2 CH - NH 2

C = O C = O C = O C = O C = O C = O

OH OH OH OH OH OH

(2 molekuli)

tripeptid reducirana oblika heksapeptid - oksidirana oblika

Med oksidacijo se odcepita 2 atoma vodika in združita dve molekuli glutationa in tripeptid se spremeni v heksapeptid, to pomeni, da se oksidira.

Vse kemične reakcije lahko razdelimo na dve vrsti. Prva od teh vključuje reakcije, ki potekajo brez spremembe oksidacijskega stanja atomov, ki sestavljajo reaktante, na primer: = = Kot lahko vidite ...

Vrste kemijskih reakcij, njihova uporaba v industriji

Težko je preceniti pomen kovin za nacionalno gospodarstvo, proizvodnja kovin iz rud pa temelji tudi na redoks reakcijah. Rude so običajno sestavljene iz kisikovih ali žveplovih spojin ...

Kinetika fotokemičnih reakcij

Molekule reagirajoče snovi pod delovanjem svetlobe običajno preidejo v elektronsko vzbujeno stanje ...

Kinetika kemijskih reakcij

Redoks procesi sodijo med najpogostejše kemijske reakcije in so velikega pomena v teoriji in praksi. Oksidacijsko redukcija je eden najpomembnejših procesov v naravi. dih...

Vibracijske kemijske reakcije

Obstaja veliko meril za razvrščanje kemijskih reakcij. Eden najpomembnejših je znak spremembe oksidacijskih stanj elementov. Glede na to, ali se oksidacijska stanja elementov spremenijo ali ostanejo ...

svet soli

Ker so soli sestavljene iz kovinskih ionov in kislinskega ostanka, lahko njihove redoks reakcije pogojno razdelimo v dve skupini: reakcije zaradi kovinskega iona in reakcije zaradi kislinskega ostanka...

redoks reakcija

Redoks reakcije, kemijske reakcije, ki jih spremlja sprememba oksidacijskega števila atomov. Sprva (od uvedbe kisikove teorije zgorevanja v kemijo s strani A. Lavoisierja, konec 18. stoletja ...

Izkušnja 1. Če se z gorečo vžigalico dotaknete šopa oranžno rdečih kristalov amonijevega dikromata (NH4)2Cr2O7, se bo zgodilo nekaj izjemnega: »izbruhnil« bo majhen »vulkan« ...

Redoks reakcije

Izkušnja 1. Ko glukozi dodamo raztopino kalijevega permanganata, nakisanega z žveplovo kislino ...

Redoks reakcije

Vse procese v divjih živalih spremlja preoblikovanje energije in njeni prehodi iz ene oblike v drugo. Odrasel človek v enem dnevu porabi približno 10 milijonov J energije...

Določanje vsebnosti dušika v jeklu

Ta odstavek opisuje procese, ki se dogajajo v pnevmatski enoti med postopkom merjenja. Merilni tok. po...

Osnove kemije

1. Namen dela: Oblikovanje veščin pri sestavljanju enačb redoks reakcij, izračun ekvivalentnih mas oksidanta in reducenta, določanje smeri redoks reakcij. 2 ...

Izračun glavnih ekstrakcijskih indikatorjev v sistemu tekočina-tekočina

Ločevanje snovi v procesu ekstrakcije temelji na razliki v porazdelitvi med dvema tekočinama, ki se ne mešata. V najpreprostejšem primeru ...

Kemijske lastnosti kositra in njegovih spojin

Merilo redoks sposobnosti snovi je njihov redoks (elektrodni) potencial (p0) ...

Karen Kemija

Radikalne preureditve karanskih monoterpenoidov se praviloma pojavijo med fotokemičnimi reakcijami. Fotokemične transformacije takih spojin so dovolj podrobno opisane v pregledu 12...

Aminokisline so heterofunkcionalne spojine, ki nujno vsebujejo dve funkcionalni skupini: amino skupino - NH 2 in karboksilno skupino -COOH, povezano z ogljikovodikovim radikalom. Splošno formulo najpreprostejših aminokislin lahko zapišemo na naslednji način:

Ker aminokisline vsebujejo dve različni funkcionalni skupini, ki vplivata druga na drugo, se značilne reakcije razlikujejo od značilnih reakcij. karboksilne kisline in amini.

Lastnosti aminokislin

Amino skupina - NH 2 določa osnovne lastnosti aminokislin, saj lahko zaradi prisotnosti prostega elektronskega para na atomu dušika nase veže vodikov kation po donorsko-akceptorskem mehanizmu.

Skupina -COOH (karboksilna skupina) določa kisle lastnosti teh spojin. Zato so aminokisline amfoterne organske spojine. Reagirajo z alkalijami kot kisline:

Z močnimi kislinami - kot so baze - amini:

Poleg tega amino skupina v aminokislini sodeluje s svojo karboksilno skupino in tvori notranjo sol:

Ionizacija molekul aminokislin je odvisna od kisle ali alkalne narave medija:

Ker se aminokisline v vodnih raztopinah obnašajo kot značilne amfoterne spojine, imajo v živih organizmih vlogo puferskih snovi, ki vzdržujejo določeno koncentracijo vodikovih ionov.

Aminokisline so brezbarvne kristalne snovi, ki se topijo z razgradnjo pri temperaturah nad 200 °C. Topni so v vodi in netopni v etru. Glede na radikal R so lahko sladki, grenki ali brez okusa.

Aminokisline delimo na naravne (najdemo jih v živih organizmih) in sintetične. Med naravnimi aminokislinami (okoli 150) ločimo proteinogene aminokisline (okoli 20), ki so del beljakovin. So v obliki črke L. Približno polovica teh aminokislin je nepogrešljiv, ker se v človeškem telesu ne sintetizirajo. Esencialne kisline so valin, levcin, izolevcin, fenilalanin, lizin, treonin, cistein, metionin, histidin, triptofan. Te snovi vstopajo v človeško telo s hrano. Če je njihova količina v hrani nezadostna, je normalen razvoj in delovanje človeškega telesa moten. Pri nekaterih boleznih telo ne more sintetizirati nekaterih drugih aminokislin. Torej, s fenilketonurijo se tirozin ne sintetizira. Najpomembnejša lastnost aminokislin je sposobnost vstopa v molekularno kondenzacijo s sproščanjem vode in tvorbo amidne skupine -NH-CO-, na primer:

Makromolekularne spojine, dobljene kot rezultat takšne reakcije, vsebujejo veliko število amidnih fragmentov in se zato imenujejo poliamidi.

Poleg zgoraj omenjenega sintetičnega najlonskega vlakna je med njimi na primer enant, ki nastane pri polikondenzaciji aminoenantične kisline. Sintetična vlakna so primerna za aminokisline z amino in karboksilnimi skupinami na koncih molekul.

Imenujejo se poliamidi alfa-aminokislin peptidi. Na podlagi števila aminokislinskih ostankov dipeptidi, tripeptidi, polipeptidi. V takih spojinah se skupine -NH-CO- imenujejo peptidne skupine.

Večino presnovne energije, proizvedene v tkivih, dobimo z oksidacijo ogljikovih hidratov in triacilglicerolov; pri odraslem moškem se iz teh dveh virov pokrije do 90 % vseh potreb po energiji. Ostalo energijo (odvisno od prehrane od 10 do 15 %) dobimo z oksidacijo aminokislin.

Čeprav vlogo aminokislin v telesu določa predvsem dejstvo, da služijo gradniki za biosintezo beljakovin lahko pod določenimi pogoji pridejo tudi do oksidativne cepitve. To je mogoče v treh primerih. 1) Če se aminokisline, sproščene med normalno dinamično obnovo beljakovin, ne uporabijo za sintezo novih beljakovin, potem pride do oksidativne cepitve. 2) Če telo s hrano prejme več aminokislin, kot jih potrebuje za sintezo beljakovin, se njihova presežna količina razgradi, ker se aminokisline v telesu ne odlagajo v rezervo. 3) Med postom ali sladkorno boleznijo, tj. kadar ogljikovih hidratov ni ali je njihova izraba motena, se kot gorivo uporabljajo beljakovine. V vseh teh situacijah aminokisline izgubijo svoje amino skupine in se pretvorijo v ustrezne α-keto kisline, ki se nato oksidirajo v vodo; delno gre ta oksidacija skozi cikel citronske kisline.

V tem poglavju si bomo ogledali presnovne poti, ki oksidativno razgradijo dvajset običajnih aminokislin, ki sestavljajo beljakovine. Tudi tega se učimo različni tipiŽivali se odcepijo od aminokislin, amoniak se iz telesa izloči v različnih kemičnih oblikah.

19.1. Prenos a-amino skupin katalizirajo transaminaze

Amino skupine dvajsetih pogostih α-aminokislin, ki jih najdemo v beljakovinah, se odcepijo v enem od korakov oksidativne cepitve aminokislin. Če se te amino skupine ne uporabijo ponovno za sintezo novih aminokislin ali drugih spojin, ki vsebujejo dušik, potem se sestavijo v eno obliko, na koncu pretvorijo v en skupen končni produkt in v tej obliki izločijo iz telesa. Pri ljudeh in večini drugih kopenskih vretenčarjev je ta končni produkt sečnina. Odcepitev α-amino skupin iz večine L-aminokislin katalizirajo encimi, imenovani transaminaze ali aminotransferaze. Takšna encimske reakcije pri transaminaciji se -amino skupina prenese iz aminokisline na -ogljikov atom -ketoglutarata, kar ima za posledico tvorbo -ketoanaloga prvotne aminokisline in -glutamata, ki je aminacijski produkt -ketoglutarata (slika 19- 1).

riž. 19-1. reakcija transaminacije. Prenosljiva amino skupina je označena z rdečo. V večini reakcij transaminacije α-ketoglutarat služi kot akceptor amino skupine.

Upoštevajte, da prava deaminacija, tj. pri takih reakcijah ne pride do izgube amino skupin, saj deaminacijo α-aminokislin spremlja aminacija α-ketoglutarata. Bistvo transaminacije je njena zbiralna funkcija, z drugimi besedami, da se amino skupine iz številnih različnih aminokislin sestavijo v eno obliko kot α-glutaminska kislina. Tako katabolizem različnih aminokislin končno vodi do enega samega produkta.

Večina transaminaz kaže specifičnost za akceptor amino skupin: α-ketoglutarat služi kot tak akceptor v zgornji reakciji. Transaminaze so manj specifične glede na drug substrat, tj. aminokislina, ki deluje kot donor amino skupine. Spodaj je nekaj reakcij, v katerih sodelujejo najpomembnejše transaminaze (ime encima označuje aminokislino, ki ima vlogo darovalca amino skupin):

Torej je običajni akceptor, ki sprejme amino skupino iz večine aminokislin, α-ketoglutarat. Nastali -glutamat služi za usmerjanje amino skupin do določenih biosintetskih poti (22. poglavje) in do tistega končnega zaporedja reakcij, skozi katere nastanejo presnovni produkti dušika, ki se nato izločijo iz telesa. Reakcije, ki jih katalizirajo transaminaze, so zlahka reverzibilne, ker so njihove ravnotežne konstante blizu 1,0. To pomeni, da je vrednost za takšne reakcije blizu nič (oddelek 14.3).

Vse transaminaze imajo tesno vezano protetično skupino in njihov mehanizem delovanja je enak. Protetična skupina transaminaz je piridoksalfosfat, derivat piridoksina ali vitamin (oddelek 10.8). Piridoksalfosfat deluje kot vmesni nosilec amino skupine v aktivnem mestu transaminaz (slika 19-2).

riž. 19-2. Protetična skupina transaminaz. Pirodoksal fosfat in njegova aminirana oblika, piridoksamin fosfat (B), sta tesno vezana transaminazna koencima. Na rdečem ozadju so prikazane funkcionalne skupine, od katerih je odvisno njihovo delovanje. B. Piridoksal fosfat igra vlogo vmesnega nosilca amino skupin pod delovanjem transaminaz. E tukaj pomeni encimski protein in je tesno vezan piridoksal fosfat. Transaminaze katalizirajo bimolekularne reakcije, ki potekajo po mehanizmu ping-ponga. Prvi substrat - ko je opustil svojo amino skupino, zapusti encim v obliki α-keto kisline, preden se drugi pridruži encimu

Med katalitskim ciklom je podvržen reverzibilnim prehodom med aldehidno obliko (piridoksal fosfat), ki lahko dodaja amino skupine, in aminirano obliko (piridoksamin fosfat), ki lahko prenaša amino skupine v α-ketoglutarat. Tako ta protetična skupina deluje kot reverzibilen prenos amino skupine iz α-aminokisline v α-ketoglutarat (slika 19-2). Transaminaze so klasičen primer encimov, ki katalizirajo bimolekularne reakcije, ki potekajo po mehanizmu ping-ponga (oddelek 9.8). Pri takšnih reakcijah mora prvi substrat zapustiti aktivno mesto encima, preden se nanj lahko pritrdi drugi substrat. Najprej se vhodna aminokislina veže na aktivni center encima, ki svojo amino skupino odda piridoksal fosfatu in zapusti aktivni center v obliki α-keto kisline. Vhodna α-keto kislina se nato veže na aktivno mesto; vzame amino skupino iz piridoksamin fosfata in se loči od aktivnega mesta, zdaj v obliki aminokisline.

Na sl. 19-3 kaže, da karbonilna skupina piridoksal fosfata, povezana z encimom, medsebojno deluje z α-amino skupino vhodne aminokisline, kar ima za posledico tvorbo vmesnega produkta, ki je kovalentna spojina - Schiffova baza.

riž. 19-3. Shema, ki pojasnjuje delovanje piridoksal fosfata v transaminazah. Amino skupina prihajajoče α-aminokisline (A) sodeluje s karbonilno skupino piridoksal fosfata, ki je tesno vezan na encim. V tem primeru nastane kot vmesni produkt Schiffova baza (B), ki nato preide v svojo tavtomerno obliko (C). Slednja se hidrolizira, da nastane ustrezna α-keto kislina, ki se odstrani, medtem ko amino skupina ostane kovalentno vezana na transaminazo v obliki piridoksamin fosfata (D). Ker so te reakcije reverzibilne, aminirana oblika transaminaze nato prenese svojo amino skupino na prihajajočo, zaradi česar nastane nova aminokislina.

Potem pride do premika dvojna vez in hidrolitično cepitev ogljikovega skeleta aminokisline; medtem ko njegova amino skupina ostane kovalentno vezana na prostetično skupino v obliki piridoksamin fosfata. Piridoksaminijev fosfat zdaj tvori Schiffovo bazo s prihajajočim α-ketoglutaratom, na katerega se prenese amino skupina; prenos poteka v bistvu z obračanjem reakcij, ki tvorijo piridoksamin fosfat.

V medicini je določanje alanin transaminaz in aspartat transaminaz v krvnem serumu pomembna metoda za diagnosticiranje in ocenjevanje rezultatov zdravljenja miokardnega infarkta. Enaka metoda se uporablja tudi za odkrivanje toksičnih učinkov nekaterih kemikalij (priloga 19-1).

Imenuje se proces odcepitve karboksilne skupine aminokislin v obliki CO 2 dekarboksilacija. Kljub omejenemu obsegu aminokislin in njihovih derivatov, ki so podvrženi dekarboksilaciji v živalskih tkivih, so nastali produkti reakcije biogeni amini- imajo močan farmakološki učinek na številne fiziološke funkcije ljudi in živali. V živalskih tkivih so ugotovili dekarboksilacijo naslednjih aminokislin in njihovih derivatov: tirozin, triptofan, 5-hidroksitriptofan, valin, serin, histidin, glutaminska in γ-hidroksiglutaminska kislina, 3,4-dioksifenilalanin, cistein, arginin, ornitin, S. - adenozilmetionin in α-aminomalonska kislina. Poleg tega so v mikroorganizmih in rastlinah odkrili dekarboksilacijo številnih drugih aminokislin.

V živih organizmih so odkrili 4 vrste dekarboksilacije aminokislin:

1. α-dekarboksilacija, značilna za živalska tkiva, pri kateri se karboksilna skupina, ki meji na α-ogljikov atom, odcepi od aminokislin. Produkti reakcije so CO 2 in biogeni amini:

2. Značilnost ω-dekarboksilacije mikroorganizmov. Na primer, α-alanin nastane iz asparaginske kisline na ta način:

Pri tej reakciji nastaneta aldehid in nova aminokislina, ki ustreza prvotni keto kislini.

Ta reakcija v živalskih tkivih poteka med sintezo δ-aminolevulinske kisline iz glicina in sukcinil-CoA ter med sintezo sfingolipidov, kot tudi v rastlinah med sintezo biotina.

Reakcije dekarboksilacije so za razliko od drugih procesov presnove vmesnih aminokislin ireverzibilne. Katalizirajo jih specifični encimi - aminokislinske dekarboksilaze, ki se od α-ketokislinskih dekarboksilaz razlikujejo tako po beljakovinski komponenti kot po naravi koencima. Dekarboksilaze aminokislin so sestavljene iz proteinskega dela, ki zagotavlja specifičnost delovanja, in prostetične skupine, ki jo predstavlja piridoksal fosfat (PP), kot pri transaminazah.

Mehanizem reakcije dekarboksilacije aminokislin se v skladu s splošno teorijo piridoksalne katalize zmanjša na tvorbo kompleksa PP-substrat, ki ga, tako kot pri reakcijah transaminacije, predstavlja Schiffova baza PP in aminokislin:

Reakcije na karboksilni skupini:

V živih organizmih ta reakcija poteka pod vplivom encimov dekarboksilaz:

Deaminacija:

Možna hidrolitična deaminacija aminokislin:

Reduktivna deaminacija je značilna za nekatere organizme:

Veverice. Primarna stran. Biološki pomen amino zaporedja. Dešifriranje primarnih str-ry proteinov. Strukturne ravni v arhitekturi in prostr-th organizaciji proteinov. Razvrstitev beljakovin glede na njihovo prostorsko strukturo.

Veverice- je visok. spojine (polipeptidi), katerih molekule predstavlja 20 alfa-am-kislin, spojine s peptidnimi vezmi - CO - NH

Bistvo: prošt. veverice- sestavljen iz enega amino-t. Na primer, raste beljakovine - prolamini, krvne beljakovine. plazma - albulini in globulini. Zapleteno veverice- poleg aminokislin so v St. komp. druge org-e spojine (nukleinske kisline, lipidi, ogljikovi hidrati), spojine fosforja, kovine. Njim. zapleteno imenuje nukleoproteine, glikoproteine ​​itd.

Praživali aminokislina - glicin NH 2 - CH 2 - COOH.

Ampak drugačen. am kisline lahko vsebujejo različne radikale CH 3 - CHNH 2 -COOH-H - O - - CH 2 - CHNH 2 - COOH

Zgradba beljakovin. Obr-e linearni mol-l proteini nastanejo kot posledica spojin am-kislin med seboj. Carbox. skupina ene am-kisline se približa aminoskupini druge in ko se voda odstrani, pride do močnega kova med aminokislinskimi ostanki. povezava, ime peptid.

Pod primarnim str-rojem razumemo vrstni red, zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. Do resničnega čas za dešifriranje primarne strukture več deset tisoč različnih beljakovin (insulin (51 aminokislinskih ostankov), človeški mioglobin (153 aminokislinskih ostankov), človeški hemoglobin, citokrom C iz človeške srčne mišice (104), lizocim človeškega mleka (130) , goveji kimotripsinogen ( 245) in številne druge beljakovine, vključno z encimi in toksini.Če beljakovina vsebuje več polipeptidnih verig, ki se združujejo v en proteinski mol preko disulf. vezi in interakcije brez kovanja, ali če ima ena polipeptidna veriga notranje disulfidne vezi, naloga določitve primarne strukture je nekoliko bolj zapletena, saj je potrebna predhodna ločitev teh verig in vezi.

1. Primarni. str-ra proteinov je edinstven in genetsko določen. Vsaka posamezna homogena beljakovina ima edinstveno zaporedje aminokislin: pogostost zamenjave aminokislin je pogon. ne le na strukturne spremembe, ampak tudi na fizikalne in kemijske spremembe. funkciji sv-in in biol-x.

2. V glavnem je zagotovljena stabilnost primarne strukture. peptidne vezi; morda sodelovanje majhnega števila disulf. povezave.

3. V polipeptidni verigi lahko najdemo različne kombinacije aminokislin; pri polipeptidih so ponavljajoče se sekvence relativno redke.

4. V nekaterih encimih, v regiji blizu katalizatorja St. mi, obstajajo identični peptidni str-ry, ki vsebujejo nespremenljiva mesta in spremenljiva zaporedja aminokislin, npr. v regijah njihovih aktivnih središč. To načelo strukturne podobnosti Naib. značilne za številne proteolitične encime: tripsin, kimotripsin itd.

5. V primarni strukturi polipeptidne verige so determinante sekundarne., Terciarne. in kvartarno str-ry protein mol-ly, ki določa njegovo splošno prostorsko konformacijo.